Химические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали - образовали полиамидную цепочку.
Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.
Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами - образуя карбоксилаты, со спиртами - образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами - образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).
Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.
Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин - серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).
Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется
Схема 4.2.1
Схема 4.2.2
и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).
Схема 4.2.3
Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов - эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).
Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо - оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие этих веществ (схема 4.2.5).
Схема 4.2.4
Схема 4.2.5
Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид, при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана" (схема 4.2.6).
Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.
Схема 4.2.6
Продукт реакции можно определить по структуре - как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции - как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).
Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той
Схема 4.2.7
Схема 4.2.8
разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).
Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.
По характеру углеводородных заместителей амины делят на
Общие особенности строения аминов
Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:
По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.
Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:
Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота. Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом. В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н + .
Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.
Химические свойства предельных аминов
Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:
Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:
Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.
Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.
Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак. Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных. Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H + .
Взаимодействие с кислотами
Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:
Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:
Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:
2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N 2 и воды. Например:
Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:
Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.
Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:
Взаимодействие с галогеналканами
Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:
Получение аминов:
1) Алкилирование аммиака галогеналканами:
В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:
2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:
с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:
3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:
Химические свойства анилина
Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:
Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.
Взаимодействие анилина с кислотами
Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:
Взаимодействие анилина с галогенами
Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах, втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре. Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы. Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:
Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.
Взаимодействие анилина с азотистой кислотой
Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.
Реакции алкилирования анилина
С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:
Химические свойства аминокислот
Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH 2) и карбокси- (-COOH) группы.
Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.
Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH 2) x R(COOH) y , где x и y чаще всего равны единице или двум.
Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.
Кислотные свойства аминокислот
Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов
Этерификация аминокислот
Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Основные свойства аминокислот
1. Oбразование солей при взаимодействии с кислотами
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —
2. Взаимодействие с азотистой кислотой
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами
3. Алкилирование
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —
4. Взаимодействие аминокислот друг с другом
Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-
При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:
Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:
И аланина:
Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.
Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:
Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.
Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе
В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов).
Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.
Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:
Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.
Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:
Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:
В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):
Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 –группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.
Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участии карбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:
Если при -углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (NO 2 , СС1 3 , СООН, COR и т.д.), поляризующий связь ССООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование -аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом организме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.
В лабораторных условиях реакцию осуществляется при нагревании -аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .
При декарбоксилировании -фенил--аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.
Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):
Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:
2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH 2 CH(NH 2)COOH
HOOCCH(NH 2)CH 2 S – S CH 2 CH(NH 2)COOH 2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH
В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.
Образование комплексов с металлами. Почти все -аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:
Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.
Образование гидроксикислот:
Реакция диазотирования:
с выделением молекулярного азота N 2:
2. без выделения молекулярного азота N 2:
Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа
СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.
Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании -аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:
валин (Val) диизопропильное производное
дикетопиперазина
При нагревании -аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:
β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота
(3-аминопентановая кислота)
Нагревание - и -аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов – лактамов:
γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой
(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты
Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.
Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.
Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH 2 -группы различают-,- и-аминокислоты.
Из -аминокислот строятся молекулы белка.
Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН 3 – СН(NH) 2 – COOHвозможны следующие изомеры
Физические свойства α-аминокислот
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.
Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH 3 CH 2 COO . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.
Способы получения -аминокислот
1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.
Cl
CH 2
COONH 4
+ NH 3
NH 2
CH 2 COOH
2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.
3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.
Способы получения -аминокислот
1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.
СН 2 = СН СООН + 2NH 3 NH 2 CH 2 CH 2 COONH 4 .
2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.
Химические свойства аминокислот
1. Реакции по карбоксильной группе.
1.1. Образование эфиров при действии спиртов.
2. Реакции по аминогруппе.
2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.
NH 2 CH 2 COOH + HCl H 3 N + CH 2 COOH + Cl
2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.
NH 2 CH 2 COOH + HNO 2 HO CH 2 COOH + N 2 + H 2 O
3. Превращение аминокислот при нагревании.
3
.1.-аминокислоты
образуют циклические амиды.
3
.2.-аминокислоты
отщепляют аминогруппу и атом водорода
у-углеродного
атома.
Отдельные представители
Глицин NH 2 CH 2 COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Т пл = 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рК а = 1,510 10 ; рК в = 1,710 12 .
-аланин – аминопропионовая кислота
Широко распространена
в природе. Встречается в свободном виде
в плазме крови и в составе большинства
белков. Т пл = 295296С, хорошо растворима
в воде, плохо в этаноле, нерастворима в
эфире. рК а (СООН)= 2,34; рК а (NH
)
= 9,69.
-аланин NH 2 CH 2 CH 2 COOH– мелкие кристаллы с Т пл = 200С,
хорошо растворима в воде, плохо в этаноле,
нерастворима в эфире и ацетоне. рК а (СООН)
= 3,60; рК а (NH
)
= 10,19; в белках отсутствует.
Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:
Н
аиболее
распространенный комплексон –
этилендиаминтетрауксусная кислота.
Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.
Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.
Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки - полипептиды.
Аминокислоты проявляют свойства и кислот, и аминов. Так, они образуют соли (за счет кислотных свойств карбоксильной группы):
NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + Н 2 О
глицин глицинат натрия
и сложные эфиры (подобно другим органическим кислотам):
NH 2 CH 2 COOH + С 2 Н 5 ОНNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + Н 2 О
глицин этилглицинат
С более сильными кислотами аминокислоты проявляют свойства оснований и образуют соли за счет основных свойств аминогруппы:
глицин хлорид глициния
Простейший белок - полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков и имеющий молекулярную массу свыше 10 000 Да (дальтон). Дальтон - единица измерения массы белков, 1 дальтон равен 1,66054·10 -27 кг (углеродная единица массы). Аналогичные соединения, состоящие из меньшего количества аминокислотных остатков, относят к пептидам. Пептидами по своей природе являются некоторые гормоны – инсулин, окситоцин, вазопрессин. Некоторые пептиды являются регуляторами иммунитета. Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины А, В, С и S), алкалоиды, токсины пчел и ос, змей, ядовитых грибов (фаллоидин и аманитин бледной поганки), холерный и ботулинический токсины и др.
Уровни структурной организации белковых молекул .
Молекула белка имеет сложное строение. Выделяют несколько уровней структурной организации белковой молекулы – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура определяется как линейная последовательность остатков протеиногенных аминокислот, связанных пептидными связями (Рис.5):
Рис.5. Первичная структура молекулы белка
Первичная структура молекулы белка генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул.
Вторичная структура - конформация (т. е. расположение в пространстве) отдельных участков белковой молекулы. Вторичная структура в белках может быть представлена -спиралью, -структурой (структура складчатого листа) (Рис.6).
Рис.6. Вторичная структура белка
Вторичную структуру белка поддерживают водородные связи между пептидными группировками.
Третичная структура - конформация всей молекулы белка, т.е. укладка в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Для значительного числа белков методом рентгеноструктурного анализа получены координаты всех атомов белка, за исключением координат атомов водорода. В формировании и стабилизации третичной структуры принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи, водородные связи. В этих взаимодействиях участвуют радикалы аминокислотных остатков. Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить: а) дисульфидный мостик (- S - S -); б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой); в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой); г) водородные связи.
В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков
1) Глобулярные белки , которые имеют форму глобулы (сферы). К таким белкам относится, например, миоглобин, имеющий 5 α -спиральных сегментов и ни одной β – складки, иммуноглобулины, у которых нет α -спирали, основными элементами вторичной структуры являются β –складки
2) Фибриллярные белки . Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуреони имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепивторичную структуру. Так, белок α - кератин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных α - спиралей. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, например - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров α -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль (Рис.7):
Рис.7 Третичная структура коллагена
Четвертичная структура белка. Под четвертичной структурой белков подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера). Четвертичную структуру имеют не все белки. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин, который состоит из 4-х субъединиц. Этот белок участвует в транспорте газов в организме.
При разрыве дисульфидных и слабых типов связей в молекулах все структуры белка, кроме первичной, разрушаются (полностью или частично), при этом белок теряет свои нативные свойства (свойства белковой молекулы, присущие ей в естественном, природном (нативном) состоянии). Данный процесс называется денатурация белка . К факторам, вызывающим денатурацию белка относят высокие температуры, ультрафиолетовое облучение, концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов и другие.
Белки подразделяются на простые (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие, кроме аминокислот, другие небелковые вещества, например, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.
Простые белки , состоящие только из остатков аминокислот, широко распространены в животном и растительном мире. В настоящее время не существует четкой классификации данных соединений.
Гистоны
Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток, растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины
Эти белки имеют самую низкую молекулярную массу (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, придают ДНК химическую устойчивость, но в отличие от гистонов, .не выполняют регуляторной функции.
Глютелины
Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других культур, в зеленых частях растений. Не растворимы в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.
Проламины
Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием в этих белках пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды.
К протеиноидам относятся белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы), для них характерно высокое содержание серы. Эти белки нерастворимы или трудно растворимы в воде, солевых и водно-спиртовых смесях..К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
Альбумины
Это кислые белки невысокой молекулярной массы (15-17 тыс.), растворимы в воде и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
Глобулины
Молекулярная масса до 100 тыс. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняют функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.
